Kisspeptina(enlace:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) es un péptido de molécula pequeña compuesto por 54 residuos de aminoácidos. Su fórmula molecular es C26H45N7O6S, con un peso molecular de 5477,73 Daltons. La secuencia de aminoácidos del péptido kisspeptina está altamente conservada en diferentes especies, lo que significa que su estructura básica permanece sin cambios en varios organismos. Su proteína precursora sufre una serie de modificaciones y procesos de empalme durante el proceso de traducción, formando finalmente Kisspeptina madura. La estructura consta de siete residuos de aminoácidos: hélice, que es antiparalela a una estructura compuesta de cuatro residuos de aminoácidos: conexión de cadena plegable. Esta estructura permite la unión al receptor acoplado a proteína G (GPR54) y la activación de su vía de señalización.
Kisspeptina no sólo regula la función reproductiva femenina en el hipotálamo central y la glándula pituitaria, sino que también desempeña un papel en los ovarios locales. El péptido kisspeptina local en el ovario no sólo participa en la regulación de la función de los ovocitos, las células de la granulosa y el cuerpo lúteo, sino que también está influenciado por las gonadotropinas, el fotoperiodo, el sistema nervioso simpático y el metabolismo.
Kisspeptina es un neuropéptido importante que regula la función reproductiva femenina, expresada en el hipotálamo, la pituitaria y los ovarios, y tiene efectos reguladores en varias etapas de HPOA. Kisspeptina es un producto del gen inhibidor de células de melanoma KiSS-1 y es un péptido natural aislado por Kotani et al. en 2001 que exhibe actividad agonista contra el receptor acoplado a proteína G huérfano GPR54 en la placenta humana.
Kisspeptina, también conocida como péptido Kiss1 o péptido RFRP-1, es un neuropéptido que se encuentra en el cuerpo humano.
1. Composición química: Kisspeptina es un péptido de molécula pequeña compuesto por 54 residuos de aminoácidos, con una fórmula molecular de C26H45N7O6S y un peso molecular de 5477,73 Daltons. Su estructura incluye un terminal N hidrófilo compuesto de nueve aminoácidos y un terminal C hidrófobo compuesto de cuatro aminoácidos.
2. Estructura química: la secuencia de aminoácidos de Kisspeptina está altamente conservada en diferentes especies, lo que significa que su estructura básica permanece sin cambios en varios organismos. Su estructura incluye un terminal N relativamente largo y un terminal C más corto. Además, Kisspeptin también tiene un residuo de cisteína (Cys), que desempeña un papel crucial en el proceso de disulfuro de los péptidos.
3. Estructura secundaria: La estructura secundaria de Kisspeptin se compone principalmente de: Compuesto por espirales y rizos aleatorios. Entre ellos, el rizado aleatorio ocupa la mayor parte del péptido, mientras que la hélice sólo representa el 20% del péptido total. Esta estructura secundaria permite que Kisspeptina se una al receptor acoplado a proteína G (GPR54) y active su vía de señalización.
4. Estructura terciaria: La estructura terciaria de Kisspeptina se determinó mediante técnicas de difracción de cristales de rayos X y resonancia magnética nuclear (RMN). Su estructura consta de siete residuos de aminoácidos: hélice, que es antiparalela a una estructura compuesta de cuatro residuos de aminoácidos: conexión de cadena plegable. Esta estructura permite que Kisspeptin se una a GPR54 y active su vía de señalización.
5. Configuración estereoscópica: Kisspeptin es una configuración S con una configuración estereoscópica transciclada. Esta configuración tridimensional es crucial para la unión de Kisspeptina a GPR54 y la activación de su vía de señalización.
6. Modificación y empalme: El precursor de Kisspeptina sufre una serie de modificaciones y procesos de empalme durante el proceso de traducción, formando finalmente una Kisspeptina madura. Estos procesos incluyen la hidroxilación de prolina, la deshidrogenación de glicina y la formación de enlaces disulfuro. Estas modificaciones y procesos de empalme son cruciales para la actividad biológica de Kisspeptin.
7. Estabilidad: Kisspeptina tiene cierto grado de estabilidad en el cuerpo. Tiene cierta resistencia a enzimas degradantes como ácidos, álcalis, tripsina y pepsina. Sin embargo, bajo ciertas condiciones, la Kisspeptina también puede degradarse, especialmente en ambientes alcalinos o ácidos fuertes con altas temperaturas.
8. Síntesis química y recombinación: Kisspeptina se puede obtener mediante síntesis química o métodos de recombinación. La síntesis química generalmente implica múltiples reacciones químicas tediosas, que incluyen condensación, desprotección, desalinización y otros pasos. El método de recombinación, por otro lado, utiliza técnicas de ingeniería genética para expresar la proteína precursora de Kisspeptina en microorganismos como Escherichia coli o levaduras, y luego se somete a un posprocesamiento para obtener Kisspeptina madura.
9. Detección y análisis: El contenido de Kisspeptina en los organismos es muy bajo, por lo que se necesitan métodos analíticos sensibles para detectarlo y analizarlo. Estos métodos incluyen radioinmunoensayo (RIA), ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), espectrometría de masas (MS), etc. Entre ellos, ELISA es uno de los métodos de detección más utilizados, que puede detectar el contenido de Kisspeptina y sus cambios en el cuerpo.
Kisspeptina, también conocida como péptido Kiss1 o péptido RFRP-1, es un neuropéptido aislado por primera vez de la placenta humana en 2001. Participa principalmente en la regulación del sistema reproductivo femenino y estimula la liberación de GnRH uniéndose a la proteína G. receptor acoplado GPR54, desempeñando así un papel en las actividades posteriores del eje reproductivo. En los últimos años, gracias a una investigación en profundidad sobre la Kisspeptina, se ha expresado en el hipotálamo central, la pituitaria y el ovario, regulando varios enlaces de HPOA y puede desempeñar un papel importante en enfermedades como los tumores. Por lo tanto, vale la pena esperar con interés las perspectivas de desarrollo de Kisspeptin.
Sin embargo, cabe señalar que se necesitan más investigaciones y ensayos clínicos para determinar si Kisspeptin puede servir como fármaco objetivo para el tratamiento de enfermedades relacionadas con el sistema reproductivo femenino. Además, se necesita más apoyo a la investigación para determinar si Kisspeptin tiene aplicaciones potenciales en el tratamiento de otras enfermedades como los tumores. En resumen, Kisspeptin desempeña un papel importante como neuropéptido en la regulación del sistema reproductivo femenino y vale la pena esperar con ansias sus perspectivas de desarrollo. Pero se necesitan más investigaciones y ensayos clínicos para verificar su potencial terapéutico. Hay kisspeptinas disponibles para la venta al comienzo de Shaanxi. Si los necesita, puede enviar un correo electrónico para su consulta.